Jueves 9 de septiembre, 2010

CLACIFICACION ENZIMATICA:

Su clasificación será de acuerdo a las siguientes características:

1. Oxidorreductasas: son enzimas que realizan las reacciones Redox es decir, reducción-oxidación. Estos ayudan en la transferencia de electrones.

2. Transferansas: estas son las enzimas que transfieren grupos radicales completos. Es decir de una molécula a otra.

3. Hidrolasas: son las enzimas que rompen enlaces al contener agua, a este prceso se le conoce como hidrólisis.

4. Liasas: estas enzimas al aigual que las hidrolasas rompen enlaces pero no lo hacen por medio del agua.

5. Ligasas: estas se encargan de unir moléculas, o bien, son las que crean enlaces.

6. Isomerasas: estas enzimas tienen la función de crear isómeros.

Cada uno de estos grupos tienen subgrupos, que darán las características para conocer el nombre numérico con que cuentan cada enzima, por ejemplo: ATP fosfotransferansa (2.7.1.1), donde, el primer número (2) indica la clase de enzima a que pertenece, el segundo número (7) el grupo de transferasa a que pertenece, el tercer número (1) indica quien acepta la molécula y este debe tener un OH y el último número (1) indicara la molécula este va a recibir.

FUNCIÓN ENERGÉTICA DE LAS ENZIMAS:

En esta fórmula se tiene una enzima y un sustrato, estos se unen por enlaces libres y forman un complejo enzima sustrato estos enlaces serán débiles, se separan rápido y este sustrato se convertirá en producto porque ha sido cambiado y esta ya puede volver a utilizarse y puede de nuevo cambiar a otro sustrato.

Existen 2 formas de transición cuando están unidos:

1. Modelo de llaves herradura:

Enzima alosterica. Este cuenta con un espacio activo pero aperte cuenta con otro espacio llamado sitio de regulación o alosterico, este actua como molecula reguladora que tiene como función interactuar y modificar la la estructura terciaria para que el sitio activo quede habilitado.

FACTORES QUE INTERVIENEN O AFECTAN LA EFICACIA DE LAS ENZIMAS.

1. Temperatura: cada enzima tiene reacciones diferentes. Tienen un punto de temperatura llamado Temperatura optima este sera el rango donde trabajara mejor.1.1.

2. pH: cada enzima tendrá un punto de pH en que se desarrollara mejor y se conoce comopH optimo.

3. Concentracion de sustrato: es la cantidad de sutrato que exista. Es decir, la concetracion de sutrato es directamente proporcional a la velocidad de reaccion siempre y cuando no llegue a su punto de saturacion, que sera el punto maximo de concentracion del sustrato.

Dayan Alvarez

Miercoles 8 de septiembre, 2010

En mi clase del dia 8 de septiembre hablamos sobre las enzimas que son catalizadores biologicos esto quiere decir que mejoran una reaccion, disminuyen la energia de activacion (energia necesaria para una accion).

99% de las enzimas son de origen proteico.

Las proteinas pueden tener interacciones con otras moleculas a traves de enlaces debiles como lo son los puentes de H, pero a la vez cuando se unen no se pueden separar porque dependiendo la forma en que se acopla a la proteina es qe se unen.

Ligando: cuando una proteina se une a otra molecula a traves de varios enlaces debiles.
Sitio activo: region de la proteina la cual amolda al ligando.

Cuando la proteina tiene fuincion enzimatica tendra una superficie similar al ligando pero se le llamara sustrato; cada enzima interactua con un sustrato, a su union tambien se le conoce como sitio activo.

Otros tipos de moleculas:

*Venenos de reaccion: son moleculas que van a entorpecer la accion de las enzimas.
*Promotores: son moleculas que van ayudar a que la enzima trabaje mejor.

Nallely Medina

Lunes 6 de septiembre, 2010

Al comenzar la clase hablamos acerca de estructura secundaria y estrustura terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Unidos por medio de enlace puente de disulfuro.
como son:
cisteina
metionina

Los grupos sulfhidrilo son muy reactivos donan su hidrogeno para tener un enlace libre.





Estructura cuaternaria: resultante de analizar la union de 2 o mas proteinas , formar una estructura grande y diferente,
no todas las proteinas presenta estructura cuaternaria son varias estructuras secundarias unidas por puentes de disulfuro.



Cuando la estructura cuaternaria tienen subunidades diferentes entre si son llamadas oligomero( no todas las subunidades son iguales)
Cuando todos se encuentran iguales son llamadas subunidades.

todas las subunidades son iguales son: oligomero

Protomeros: muchos oligomeros
1 oligomero: varios protomeros

funcion estructural



Las proteinas estan estabilizado por enlaces peptidicos.

Cuando los enlaces se rompen por factores como la temperatura ocurre la desnaturalizacion.

Desnaturalizacion: cambia la forma de la proteina ocurre un cambio en la estructura terciaria.

En la Desnaturalizacion son irreversibles casi siempre pero no todas.

ejemplos:

irreversible: huevo, nunca va a regresar a su estado natural
reversible: cuando plancamos el cabello se rompen los puentes de disulfuro.

Rocio Acero

Viernes 3 de septiembre, 2010

Estructura secundaria:

Es la forma en la cual los aminoácidos se acomodan en el espacio en regiones muy pequeñas y repetidas.

Formas de estructura secundaria:

· Hélice alfa

· Hoja beta

Hélice alfa

Se forman enlaces entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido, entre cada 4 aminoácidos hay un puente de hidrogeno.

Su estructura se encuentra de forma enrollada

Hoja beta

En estos no se da un plegamiento

Cada aminoácido tiene capacidad de formar 2 puentes de hidrogeno
Cuando las cadenas que forman la hoja beta se forman de forma paralela se les llama anti paralelas, En estas cadenas los enlaces se encuentran en direcciones opuestas.

En esta su estructura se encuentra de forma extendida

Estructura Terciaria:

Es la configuración definitiva que adopta la estructura secundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser:

▪ Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.

▪ Atracciones hidrofóbicas

▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos.

▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.

Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria.

▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos.

▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc. estas suelen contener varias unidades compactas llamadas dominios

Los dominios son segmentos independientes en términos estructurales que poseen funciones especificas un ejemplo de esta es la unión de un ion o una molécula pequeña

Marissa Morfin

Jueves 2 de septiembre, 2010

Péptidos y Proteínas

Péptido: es la unión de dos o mas aminoácidos unidos por medio de un enlace peptídico.

Criterios de los péptidos:

POR SU TAMAÑO:

• Si tenemos de 2 a 10 residuos se les llama OLIGOPEPTIDOS
• Si tenemos de 10 a 100 residuos se les llama POLIPEPTIDOS
• Si tenemos mas de 100 residuos le llamamos PROTEINAS

POR SU FORMA:

* FIBROSA

Se acomodan de forma que adoptan una cadena lineal

Sus cadenas laterales son no polares (son hidrofobicas)

No son hidrosolubles

Ejemplos: miosina, colágeno, queratina

* GLOBULARES

Relativamente esféricas

La superficie tiene cadenas polares y el interior sus cadenas son no polares

Son hidrosolubles

Son las que frecuentemente se encuentran en el torrente sanguíneo

Ejemplos: hemoglobina, Insulina

* MIXTAS
Se pueden comportar tanto como polares o no polar, y puede ser soluble e

Hidrosoluble dependiendo de que tan largas sean las cadenas ya sean fibrosas o

Globulares

* COMPOSICION QUIMICA:

= Cadena Simple =

100% de puros aminoácidos productos de la hidrólisis: Aminoacidos

= Conjugadas =

Cuando por producto de la hidrólisis obtienes un aminoácido y otra molécula

A esa otra molécula se le conoce como GRUPO PROSTERICO
el grupo prostético es lo que se le agrega extra al aminoácido

* FUNCION:

Enzimática:

Son catalizadores biológicos

Estructural:

Le dan rigidez, estructura y forma

Generalmente son fibrosas ya que dan mejor soporte

Contráctil:

Son los que hacen la contracción

Generalmente fibrosos

Ejemplos: músculos, flagelos.

Hormonal:

Son sustancias que secretan en un órgano y funciona fuera de otro

Generalmente son lípidos

Son Globulares

Son hidrosolubles

Inmune:

Se le llama así a un solo tipo de moléculas que son los anticuerpos

Los anticuerpos son proteínas en forma de Y que están constantemente cambiando, y sirven para detectar y destruir intrusos

Son las únicas proteínas con función inmune

Receptores:

Se encuentran en la superficie de las células de las membranas junto con algunos

Oligosacáridos

Generalmente son mixtas

Transporte:

Transportan sustancias
Generalmente Globulares

Ejemplo: Hemoglobina: transporta oxigeno

Estructura Proteica

Diferentes niveles de observación de una proteína

Las proteínas tienen diferentes estructuras: primaria, secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternarios.

Estructura primaria: secuencia de residuos en una proteína

Te dice que tiene, cuanto y que.

Marissa Morfin